Rozszczepienie fruktozo-1,6-bisfosforanu thumb|250px|Struktura aldolazy z wątroby Oryctolagus cuniculus. class=skin-invert-image|130px Aldolazaclass=skin-invert-image class=skin-invert-image|70px class=skin-invert-image|50px class=skin-invert-image|100px β-D-Fruktozo-1,6-bisfosforan Fosfo-dihydroksy-aceton D-Aldehyd-3-fosfo-glicerynowy Rozszczepienie fruktozo-1,6-bisfosforanu na dwie fosfotriozy – aldehyd 3-fosfoglicerynowy oraz fosfodihydroksyaceton przeprowadzane jest przez aldolazę. Enzym ten katalizuje reakcję aldolową oraz reakcję odwrotną. Nazwa pochodzi od reakcji tworzenia wiązania między dwoma związkami karbonylowymi, jednak w glikolizie dochodzi do reakcj przeciwnej, czyli rozszczepienia wiązania C3-C4 i pierścienia sześciowęglowego cukru. Znane są dwie klasy aldolazy fruktozo-1,6-bisfosforanu (EC 4.1.2.13) o różnym mechanizmie enzymatycznym. Klasa I przeprowadza reakcję poprzez wytworzenie zasady Schiffa pomiędzy grupą karbonylową substratów a grupą aminowa lizyny znajdującej się w centrum aktywnym enzymu. Klasa druga stabilizuje związek pośredni w postaci karboanionu za pomocą dwuwartościowego jonu metalu. Enzymy należące do klasy I nie są jednorodne. U eukariontów to najczęściej homotetramer o masie podjednostki około 40 kDa, a u bakterii są zróżnicowanymi oligomerami o masie podjednostek pomiędzy 27-4- kDa.