Aldolazy należące do klasy II występujące u bakterii i eukariontów zwykle są dimerami o masie podjednostek około 40 kDa. U archeanów występują aldolazy zaliczane do klasy I oraz klasy II. Różnią się one jednak znacznie od enzymów występujących w pozostałych domenach. W plastydach najczęściej występuje aldolaza klasy I, jednak u niektórych organizmów stwierdzono występowanie w plastydach aldolazy klasy II. Z badań nad aldolazą klasy II u Escheriachia coli wynika, że kluczowe dla funkcji enzymu są reszty aminokwasów Asn-35, Ser,-61 i Lys-325. Ser-61 bierze udział w wiązaniu aldehydu 3-fosfoglicerynowego. Pozostałe dwie reszty mają wpływ na zdolności katalityczne enzymu.
Dziedziczny niedobór aldolazy w erytrocytach może wywoływać niedokrwistość hemolityczną.
Przekształcenie fosfodihydroksyacetonu w aldehyd 3-fosfoglicerynowy thumb|250px|Struktura izomerazy triozofosforanowej. class=skin-invert-image|70px Izomerazatriozo-fosforanowaclass=skin-invert-image class=skin-invert-image|100px Fosfo-dihydroksy-aceton D-Aldehyd-3-fosfo-glicerynowy Przekształcenie fosfodihydroksyacetonu w aldehyd 3-fosfoglicerynowy przez izomerazę triozofosforanową. W stanie równowagi 96% triozofosforanów występuje w postaci fosfodihydroksyacetonu.