RCL reaguje z resztą struktury tylko czasowo, wobec czego zachowuje znaczną giętkość, wyeksponowane na działanie rozpuszczalnika.
Struktura serpin obejmuje kilka różnych konformacji, których ustalenie jest konieczne dla zrozumienia ich wielostopniowego mechanizmu działania. Biologia strukturalna gra wobec tego kluczową rolę w zrozumieniu mechanizmu i biologii serpin.
Zmiana konformacyjna i mechanizm inhibicji Stanowiące inhibitory serpiny nie hamują swych targetów poprzez typowy mechanizm kompetycyjny wykorzystywany przez większość niewielkich inhibitorów proteaz (inhibitor typu Kunitz). Zamiast tego serpiny wykorzystują zmianę konformacji, która zaburza strukturę białka i uniemożliwia mu dokończenie katalizy. Zmiana konformacyjna pociąga za sobą przemieszczenie RCL na przeciwległy koniec białka i umieszczenie pomiędzy β-kartką A z wytworzeniem dodatkowej antyrównoległej β-kartki. Przekształca to serpinę ze stanu napiętego do stanu rozluźnionego o mniejszej energii (przejście S w R).