Pewne serpiny zarówno stanowią proteazy, jak i odgrywają dodatkowe role. Przykładowo inhibitor jądrowej proteazy cystynowej MENT u ptaków uczestniczy także w remodelingu chromatyny w ptasich erytrocytach.
Struktura thumb|Natywna struktura serpin wynika z równowagi pomiędzy stanem w pełni naprężonym (po lewej) i po części zrelaksowanym (po prawej). Pięciopasmowa struktura kartki A (jasnoniebieski) zawiera dwa regiony ważne dla działania serpin. Centrum aktywne (RCL, niebieskie) znajduje się w stanie dynamicznej równowagi pomiędzy konformacją w pełni otwartą i konformacją częściowo zamkniętą kartką a (po prawej). PDB 1QLP 1YXA
Wszystkie serpiny łączy wspólna budowa, choć wypełniają różne funkcje. Wszystkie zazwyczaj mają 3 harmonijki β (oznaczane literami A, B i C) oraz 8 lub 9 helis α (oznaczanych hA–hI). Najistotniejsze dla funkcji serpin są harmonijka A oraz pętla obejmująca centrum aktywne (reactive centre loop, RCL). Harmonijka A obejmuje 2 pasma β ułożone równolegle z regionem określanym jako shutter oraz wyższym regionem nazywanym breach. RCL rozpoczyna interakcję z docelową proteazą. RCL może być w pełni wystawione bądź częściowo schowane w harmonijce A. Serpina znajduje się w stanie dynamicznej równowagi pomiędzy tymi dwoma stanami.