Na kilku pozycjach X znajduje się 3-hydroksyprolina (ale tylko w sąsiedztwie 4-hydroksyproliny). Poza tym 5–50 pozycji Y jest zajętych przez hydroksylizynę. Reszty hydroksylizynowe mogą tworzyć wiązania O-glikozylowe. Kluczowa dla struktury jest glicyna (Gly) – co trzecia reszta aminokwasowa każdego polipeptydu wchodzi do środkowej części rdzenia potrójnej helisy i jedynie glicyna (jej reszta) jest na tyle małym aminokwasem, aby się tam zmieścić.
W uogólnionym składzie aminokwasowym kolagenu 33% to glicyna, 10% to prolina. Poza tym występują aminokwasy, których nie spotyka się w większości innych białek jak 4-hydroksyprolina (10%), 3-hydroksyprolina (<0,5%) i 5-hydroksylizyna (1%). Podobnie elastyna tworząca elastyczne włókna jest niestandardowo w porównaniu do innych białek bogata w glicynę i prolinę, ale w przeciwieństwie do kolagenu nie ulega glikozylacji.