Kolageny mogą być białkami zbudowanymi z trzech identycznych łańcuchów polipeptydowych (tzw. homotrimery) lub z różnych (heterotrimery). Przykładowo kolagen typu I jest heterotrimerem złożonym z dwóch łańcuchów α1(I) i jednego łańcucha α2(I) (gdzie liczba rzymska oznacza typ kolagenu). Kolagen typu II jest natomiast homotrimerem zbudowanym z trzech łańcuchów α1(II). Geny kodujące łańcuchy kolagenu mają w nazwie przedrostek COL, po nim typ kolagenu oznaczony cyfrą arabską, literę „A” i numer kodowanego łańcucha, np. za tworzenie łańcuchów kolagenu typu I odpowiedzialne są geny COL1A1 i COL1A2.
Kolageny można podzielić na dwie główne grupy – kolageny fibrylarne i kolageny niefibrylarne. Kolageny fibrylarne są najczęściej spotykanym rodzajem. Mają łańcuchy polipeptydowe splecione w strukturę potrójnej helisy, które wynikają z długich, powtarzających się sekwencji aminokwasów (Gly-X-Y)n. W sekwencji tej w pozycji X często (choć nie zawsze) występuje prolina, a w pozycji Y – często hydroksyprolina. Polipeptydowe łańcuchy kolagenu (nazywane α-łańcuchami) zbudowane są z około 1000 reszt aminokwasowych, gdzie co trzecią resztą aminokwasową jest glicyna. W kolagenie ssaków około 100 pozycji X zajętych jest przez prolinę i około 100 pozycji Y przez 4-hydroksyprolinę.