náhľad|350x350bod|Tetrapeptid (príklad: Val-Gly-Ser-Ala), kde zelenou farbou je zvýraznená N-koncová α-aminokyselina (v tomto príklade L-valín) a modrou farbou je označená C-koncová α-aminokyselina (v tomto prípade L-alanín). C-koniec alebo karboxylový koniec je koniec aminokyselinového reťazca (polypeptidu alebo proteínu), ktorý je ukončený karboxylovou skupinou (-COOH). Keď sú proteíny tvorené podľa mRNA, syntetizujú sa od N-konca po C-koniec (pri translácii sa peptidový reťazec z mRNA tvorí v smere od N-konca ku C-koncu, pretože aminokyseliny sú pridávané na karboxylový koniec). Vzorce peptidov sa zapisujú v smere od N-konca po C-koniec zľava doprava, takže C-koniec polypeptidu je na pravej strane.
Chemické vlastnosti Každá aminokyselina má amino skupinu a karboxylovú skupinu. Aminokyseliny sú spojené peptidovou väzbou, ktorá vzniká dehydratačnou reakciou karboxylovej skupiny jednej aminokyseliny a amino skupiny druhej aminokyseliny. Po vzniku väzby vzniká polypeptid, ktorý má voľný N-koniec (voľnú amino skupinu) a C-koniec (voľnú karboxylovú skupinu). Keď sa bielkovina prekladá z mRNA, vzniká od N-konca po C-koniec.
Funkcia C-terminálne retenčné signály Zatiaľ čo N-koniec proteínu zvyčajne obsahuje smerovacie signálne sekvencie, C-koniec môže obsahovať retenčné signály pre triedenie proteínov. Bežný ER retenčný signál (signál označujúci proteíny, ktoré ostávajú v endoplazmatickom retikule) je aminokyseliná sekvencia -KDEL (Lys-Asp-Glu-Leu) or -HDEL (His-Asp-Glu-Leu) na C-konci. Vďaka tomu proteíny ostávajú v endoplazmatickom retikule a nevstupujú do sekréčnej dráhy.
C-terminálne modifikácie C-koniec proteínov môže byť posttranslačne upravený, typicky prídavkom lipidovej kotvy na C-koniec, ktorý umožňuje uchytiť proteíny do membrány bez toho, aby mali transmembránovú doménu.
Prenylácia
Jedna z možných úprav C-konca je prenylácia. Pri prenylácii sa na cysteín na konci C-koncia naviaže farnezylová alebo geranylgeranylová izoprenoidová membránová kotva. Malé proteíny viazané na membránoy sú takto upravované, napríklad G-proteíny.
GPI kotvy
Ďalším spôsobom modifikácie C-konca je adícia fosfoglykánu, glykozylfosfatidylinozitolu (GPI), ako membránovej kotvy. GPI kotva sa viaže na C-koniec po proteolytickom štiepení C-koncového propeptidu. Najbežnejším príkladom tejto modifikácie sú prióny.
C-terminálna doména náhľad|300x300bod|RNA polymeráza II, na ktorej C-terminálnej doméne sú naviazané proteíny (P). C-terminálna doména niektorých proteínov má špecializované funkcie. U ľudí pozostáva C-terminálna doména RNA polymerázy II z až 52 opakovaní sekvencie Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser. Vďaka tomu sa môžu iné proteíny viazať na túto C-koncovú doménu RNA polymerázy a tým zvýšiť jej polymerázovú aktivitu. Tieto domény sa potom účastnia iniciácie transkripcie DNA, naviazania čiapočky na RNA transkript a naviazanie na spliceozóm na RNA zostrih.
Referencie
Pozri aj N-koniec
Zdroj
Kategória:Štruktúra proteínov Kategória:Bielkoviny