RuvABC é um complexo de três proteínas que funciona como mediador da migração do ramo e resolve a unção de Holliday criada durante a recombinação homóloga em bactérias. O RuvABC é essencial para a reparação do ADN bacteriana.
miniatura|320px|O complexo heterómero RuvA-RuvB de Thermus thermophilus.
RuvA e RuvB ligam-se à estrutura de quatro filamentos do ADN formada no intermediário da junção de Holliday, e fazem migrar os filamentos uns sobre os outros, usando um suposto mecanismo de carrete. O complexo RuvAB pode levar a cabo uma atividade de ADN helicase, que ajuda a desenrolar o ADN bicatenário. A união final da proteína RuvC ao complexo RuvAB, formando o complexo proteico, pensa-se que origina o corte dos filamentos do ADN, resolvendo assim a junção de Holliday.
Complexo proteico O RuvABC é um complexo de três proteínas que resolve as junções de Holliday formadas durante a recombinação homóloga bacteriana. Em Escherichia coli, a forcada de replicação do ADN fica detida pelo menos uma vez por ciclo celular, de modo que a replicação do ADN deve ser restaurada para que a célula sobreviva. A replicação recomeça num processo de múltiplos passos em E. coli que requer a ação sequencial de várias proteínas. Quando o progresso da forcada de replicação é obstruído, a proteína SSB e a helicase RecG, juntamente com o complexo RuvABC, são necessárias para o resgate. A resolução das junções de Holliday que se acumulam após a replicação em moldes de ADN danificados em E. coli requer o complexo RuvABC.
RuvA RuvA é uma proteína de ligação ao ADN que se une às junções de Holliday com alta afinidade. A estrutura do complexo foi elucidada por cristalografia de raios X e dados de microscopia eletrónica. A RuvA forma um tetrámero que se une à junção de Holliday e força-a a adotar uma configuração plana. Nalguns casos, um segundo tetrámero liga-se à face oposta do ADN, formando uma cobertura em redor da junção. O tetrámero RuvA possui pontas ácidas perto do seu centro que facilitam o desenrolamento e contribuem para a especificidade do substrato.
RuvB RuvB é uma ATPase dependente do ADN que forma um anel hexámero em redor dos braços da junção de Holliday. Pensa-se que a RuvB bombeia o ADN através da RuvA usando a energia gerada pela hidrólise do ATP. Isto converte o homoduplex do ADN num heteroduplex.
RuvC RuvC é a resolvase que corta a junção de Holliday. A RuvC liga-se às junções de Holliday como um homodímero. Como homodímero, possui dois sítios de endonuclease ativos, cada um dos quais pode formar uma quebra de cadeia dupla. A RuvC pode ligar-se ao complexo em ambas as orientações, resolvendo assim as junções de Holliday de maneira horizontal ou vertical. Existem múltiplas teorias sobre como a RuvC pode aceder ao complexo de migração do ramo. Uma teoria explicativa é que um tetrámero RuvA se une apenas a um lado do ADN, deixando uma face exposta para que a RuvC se ligue. Uma teoria alternativa é que a RuvA não mantém a estrutura semelhante a uma cobertura que forma inicialmente em redor da junção, mas abre-se para permitir que a RuvC aceda ao ADN.
Notas
Ver também RecBCD
Bibliografia
Ligações externas
Categoria:Enzimas bacterianas Categoria:Complexos proteicos