La protein-lisina 6-ossidasi (o lisil ossidasi) è un enzima extracellulare, appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la formazione di aldeidi da residui di lisina in precursori del collagene e della elastina. Queste aldeidi sono altamente reattive e subiscono reazione chimica spontanea con altri gruppi aldeidici prodotti dalla lisil ossidasi o con residui immodificati di lisina. Questo porta alla formazione di legami cross-link nella struttura del collagene e dell'elastina, essenziali per rendere stabili le fibrille di collagene e per assicurare l'integrità e l'elasticità dell'elastina. Reazione catalizzata:
peptidil-L-lisil-peptide + O2 + H2O ⇄ peptidil-allisil-peptide + NH3 + H2O2
L'importanza dei legami cross-link dovuti alla lisil ossidasi è stata dimostrata da studi in modelli animali in cui l'enzima è stato inibito tramite carenza nutrizionale di rame, cofattore essenziale, o somministrando l'inibitore β-amminopropionitrile (BAPN). La carenza provoca malformazioni ossee, iperestensibilità della pelle, debolezza dei legamenti e maggior rischio di aneurisma dell'aorta. Queste condizioni sono correlate con la minore formazione di legami cross-link del collagene e della elastina.
Bibliografia Alberts, Biologia molecolare della cellula (quarta edizione), ed. Zanichelli (2004) Harris, E.D., Gonnerman, W.A., Savage, J.E. e O'Dell, B.L. Connective tissue amine oxidase. II. Purification and partial characterization of lysyl oxidase from chick aorta. Biochim. Biophys. Acta 341 (1974) 332–344. Rayton, J.K. e Harris, E.D. Induction of lysyl oxidase with copper. Properties of an in vitro system. J. Biol. Chem. 254 (1979) 621–626. Stassen, F.L.H. Properties of highly purified lysyl oxidase from embryonic chick cartilage. Biochim. Biophys. Acta 438 (1976) 49–60. Palamakumbura, A.H. e Trackman, P.C. A fluorometric assay for detection of lysyl oxidase enzyme activity in biological samples. Anal. Biochem. 300 (2002) 245–251. Kagan, H.M., Williams, M.A., Williamson, P.R. e Anderson, J.M. Influence of sequence and charge on the specificity of lysyl oxidase toward protein and synthetic peptide substrates. J. Biol. Chem. 259 (1984) 11203–11207.
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