As cristalinas son un tipo de proteínas estruturais hidrosolubles que se encontran no cristalino e na córnea do ollo, ás que se debe a transparencia desas estruturas. Tamén foron identificadas noutras partes do corpo, como o corazón, e en tumores agresivos de cancro de mama. Como se descubriu que unha lesión na lente do ollo (cristalino) promove a rexeneración de nervios, o estudo das cristalinas foi tamén unha área das investigacións neurolóxicas. Ata agora, demostrouse que as cristalinas β b2 (crybb2) poden ser un factor promotor das neuritas.

Función

A principal función das cristalinas no cristalino do ollo é probablemente incrementar o índice de refracción sen obstruír o paso da luz.Mahendiran K, Elie C, Nebel J-C, Ryan A, Pierscionek BK (2014) Primary sequence contribution to optical function of the eye lens, Scientific Reports, 4, 5195. Non obstante, esta non é a súa única función. Cada vez está máis claro que as cristlinas poden ter varias funcións metabólicas e reguladoras, tanto no cristalino do ollo coma noutras partes do corpo. Foron caracterizadas máis proteínas que conteñen dominios de βγ-cristalina como proteínas que se unen ao calcio. Estas proteínas presentan un motivo de greca como novo motivo para a unión ao calcio.betagamma-crystallin AND calcium - PubMed result

Actividade encimática

Un dato moi interesante desde unha perspectiva evolutiva é que algunhas cristalinas son encimas activos, mentres que outras carecen desa actividade pero mostran homoloxía con outros encimas. As cristalinas de diferentes grupos de organismos están relacionadas cun gran número de proteínas distintas; as de aves e réptiles están relacionadas coa lactato deshidroxenase e a arxininosuccinato liase, mentres que as dos mamíferos o están coa alcohol deshidroxenase e a quinona redutase, e as dos cefalópodos coa glutatión S-transferase e a aldehido deshidroxenase. Investígase activamente se estas cristalinas son produtos dun accidente fortuíto da evolución no sentido de que cadrou que eran transparentes e moi solubles, ou se estas diversas actividades encimáticas son parte da maquinaria protectora do cristalino do ollo. O recrutamento de proteínas que orixinalmente evolucionaron para ter unha función para desempeñar unha nova función non relacionada é un exemplo de exaptación.

miniatura|Un aliñamento das proteínas cristalinas humanas alfa, beta, e gamma procedente de UniProt.|dereita|200x200px

Clasificación As cristalinas do cristalino do ollo de vertebrados clasifícanse en tres tipos principais: alfa, beta e gamma. Estas distincións están baseadas na orde na cal elúen nunha columna de cromatografía de filtración en xel. Estas tamén se chaman cristalinas ubicuas. As cristalinas beta e gamma (como CRYGC) son semellantes en secuencia, estrutura e topoloxía de dominios, e por iso foron agrupadas nunha superfamilia chamada βγ-cristalinas. As familia das α-cristalinas e as βγ-cristalinas comprenden o principal grupo de proteínas presentes no cristalino do ollo. Aparecen en todas as clases de vertebrados (aínda que as gamma-cristalinas son escasas ou están ausentes no cristalino das aves); e as delta-cristalinas se encontran exclusivamente en réptiles e aves.

Ademais destas cristalinas hai outras que son específicas de taxon, que só se atopan no cristalino de determinados organismos; entre estas están as cristalinas delta, epsilon, tau, e iota. Por exemplo, as cristalinas alfa, beta e delta encóntranse nos cristalinos de aves e réptiles, mentres que as familias alfa, beta e gamma se encontran nos cristalinos doutros vertebrados.

Cristalina alfa

A alfa-cristalina aparece formando grandes agregados, e comprende dous tipos de subunidades relacionadas (A e B) que son moi similares ás proteínas de shock térmico (HSPs) pequenas de 15-30 kDa, especialmente nas súas metades C-terminais. A relación entre estas familias débese a que se produciu unha duplicación xénica clásica seguida de diverxencia a partir dunha pequena familia de HSP, o que permitiu que se adaptasen a novas funcións. A diverxencia probablemente ocorreu antes da evolución do cristalino, e a alfa-cristalina atópase en pequenas cantidades en tecidos de fóra do cristalino.

A alfa-cristalina ten propiedades similares ás dunha proteína chaperona como a capacidade de impedir a precipitación de proteínas desnaturalizadas e de incrementar a tolerancia natural ao estrés. Suxeriuse que estas funcións son importantes para o mantemento da transparencia do cristalino e a prevención das cataratas. Isto apóiase na observación de que as mutacións na alfa-cristalina mostran unha asociación coa formación das cataratas.

o dominio N-terminal da alfa-cristalina non é necesario para a dimerización ou a actividade de chaperona, pero parece que se require para a formación de agregados de orde superior.

Cristalinas beta e gamma

As cristalinas beta e gamma forman unha familia separada. Estruturalmente, as cristalinas beta e gamma están compostas por dous dominios similares que, á súa vez, están cada un composto por dous motivos similares, e os dous dominios están unidos por un curto péptido de conexión. Cada motivo, que ten uns corenta aminoácidos, está pregado nun distintivo patrón de greca. Porén, a cristalina beta é un oligómero, composto por un grupo complexo de moléculas, mentres que a cristalina gamma é un monómero máis simple.

Lista de cristalinas humanas+ Lista de cristalinas humanas: Nome de entradaNomes de xene alternativosLonxitude AIM1L_HUMANAIM1L CRYBG2616 AIM1_HUMANAIM1 CRYBG11723 ARLY_HUMANASL464 CRBA1_HUMANCRYBA1 CRYB1215 CRBA2_HUMANCRYBA2197 CRBB1_HUMANCRYBB1252 CRBA4_HUMANCRYBA4196 CRBB2_HUMANCRYBB2 CRYB2 CRYB2A205 CRBB3_HUMANCRYBB3 CRYB3211 CRBG3_HUMANCRYBG31022 CRBS_HUMANCRYGS CRYG8178 CRGA_HUMANCRYGA CRYG1174 CRGC_HUMANCRYGC CRYG3174 CRGB_HUMANCRYGB CRYG2175 CRGN_HUMANCRYGN182 CRGD_HUMANCRYGD CRYG4174 CRYAA_HUMANCRYAA CRYA1 HSPB4173 CRYAB_HUMANCRYAB CRYA2175 CRYL1_HUMANCRYL1 CRY319 CRYM_HUMANCRYM THBP314 HSPB2_HUMANHSPB2182 HSPB3_HUMANHSPB3 HSP27 HSPL27150 HSPB8_HUMANHSPB8 CRYAC E2IG1 HSP22 PP1629196 HSPB7_HUMANHSPB7 CVHSP170 HSPB9_HUMANHSPB9159 HSPB1_HUMANHSPB1 HSP27 HSP28205 HSPB6_HUMANHSPB6160 IFT25_HUMANHSPB11 C1orf41 IFT25 HSPC034144 MAF_HUMANMAF373 ODFP1_HUMANODF1 ODFP250 QORL1_HUMANCRYZL1 4P11349 QOR_HUMANCRYZ329 TITIN_HUMANTTN34350 ZEB1_HUMANZEB1 AREB6 TCF81124 Q9UFA7_HUMANDKFZp434A0627 CRYGS hCG_16149120 B4DU04_HUMANAIM1 hCG_33516542 A8KAH6_HUMANHSPB2 hCG_39461182 Q6ICS9_HUMANHSPB3 hCG_1736006150 Q68DG0_HUMANDKFZp779D0968 HSPB7174 Q8N241_HUMANHSPB7 hCG_23506245 B4DLE8_HUMANCRYBG31365 C3VMY8_HUMANCRYAB175 R4UMM2_HUMANCRYBB2205 B3KQL3_HUMAN119 Q24JT5_HUMANCRYGA105 V9HWB6_HUMANHEL55160 B4DNC2_HUMAN196 V9HW27_HUMANHEL-S-101175 H0YCW8_HUMANCRYAB106 E9PHE4_HUMANCRYAA136 E9PNH7_HUMANCRYAB106 E7EWH7_HUMANCRYAA153 B4DL87_HUMAN170 V9HW43_HUMANHEL-S-102205 E9PR44_HUMANCRYAB174 Q8IVN0_HUMAN86 B7ZAH2_HUMAN542 C9J5A3_HUMANHSPB7124 E9PRS4_HUMANCRYAB69 K7EP04_HUMANHSPB6137 I3L3Y1_HUMANCRYM97 H0YG30_HUMANHSPB8152 H9KVC2_HUMANCRYM272 E9PS12_HUMANCRYAB77 E9PIR9_HUMANAIM1L787 B4DUL6_HUMAN80 I3NI53_HUMANCRYM140 Q9NTH7_HUMANDKFZp434L1713264 J3KQW1_HUMANAIM1L296 Q96QW7_HUMANAIM1316 I3L2W5_HUMANCRYM165 B1AHR5_HUMANCRYBB3113 B4DLI1_HUMAN403 I3L325_HUMANCRYM241 Q7Z3C1_HUMANDKFZp686A14192191 B4DWM9_HUMAN154 Q71V83_HUMANCRYAA69 Q6P5P8_HUMANAIM1326 C9JDH2_HUMANCRYBA2129 B4DIA6_HUMAN155 Q13684_HUMAN56 F8WE04_HUMANHSPB1186 J3QRT1_HUMANCRYBA175 E9PRA8_HUMANCRYAB155 E9PJL7_HUMANCRYAB130 C9J5N2_HUMANCRYBG3229 I3L3J9_HUMANCRYM26 C9J659_HUMANCRYBG3131 D3YTC6_HUMANHSPB7165

Notas

Véxase tamén Bibliografía

Ligazóns externas

Lens Crystallin Crystal Structures de Christine Slingsby, Birkbeck College Crystallins: Molecule of the Month, de David Goodsell, RCSB Protein Data Bank

Categoría:Proteínas Categoría:Ollo