A paxilina é unha proteína que funciona como proteína adaptadora na transdución de sinais descuberta en 1990, á que se lle deu o nome en inglés de paxillin, do latín paxillus, que significa "pequeno poste"OMIM Paxillin (non confundir co alcaloide neurotóxico chamado en inglés paxilline).Turner, C. E., Glenney, J. R., Jr. & Burridge, K. Paxillin: a new vinculin-binding protein present in focal adhesions. J Cell Biol 111, 1059–1068 (1990). A paxilina ten 68 kDa e localízase no citoplasma nos puntos onde a célula se une á matriz extracelular formando adhesións focais. A rexión C-terminal da paxilina contén catro dominios LIM que serven para que a paxilina se una ás adhesións focais. Crese que nas adhesións focais establece unha asociación directa coa cola citoplasmática da beta-integrina. A rexión N-terminal da paxilina é rica en sitios para a interacción proteína-proteína. As proteínas que se unen á paxilina son diversas e entre elas están proteína tirosina quinases, como a Src e a quinase de adhesión focal (FAK), proteínas estruturais, como a vinculina e actopaxina, e reguladores da organización da actina, como COOL/PIX e PKL/GIT. A paxilina é fosforilada na tirosina por FAK e Src despois da súa unión a integrinas ou a estimulación por factores de crecemento, creando sitios de unión para a proteína adaptadora Crk. A paxilina axuda a recrutar moléculas no complexo de transdución de sinais do que forma parte, facilitando a recepción de estímulos externos que modulan diversos procesos celulares, e intervindo así na adhesión celular, mobilidade e crecemento celular.
Notas
Véxase tamén Bibliografía
Ligazóns externas MBInfo: Paxillin Paxillin Información con ligazóns en Cell Migration Gateway
Categoría:Proteínas