La méthanogenèse est un ensemble de voies métaboliques produisant du méthane chez certains microorganismes, qualifiés de méthanogènes. De tels microorganismes n'ont été identifiés qu'au sein du domaine des archées, un groupe de procaryotes distincts des bactéries et des eucaryotes d'un point de vue phylogénétique, bien que de nombreuses archées vivent étroitement associées à des bactéries anaérobies. La production de méthane est une manifestation importante et très répandue du métabolisme microbien. C'est bien souvent la dernière étape de la décomposition de la biomasse, participant ainsi au processus plus général de méthanisation.
Certaines études réalisées au début du 21e siècle indiqueraient que les feuilles des plantes vivantes produiraient elles aussi du méthane, tandis que d'autres recherches établiraient plutôt que les plantes rejetteraient par les feuilles du méthane absorbé au niveau des racines Science Now – 14 janvier 2009 « Methane Emissions? Don't Blame Plants ».. Il se peut que des processus inconnus produisent du méthane chez les végétaux, mais ceci n'est en aucun cas attesté.
Biochimie de la méthanogenèse La méthanogenèse microbienne est une forme de respiration anaérobie R. K. Thauer, « Biochemistry of Methanogenesis: a tribute to Marjory Stephenson », dans Microbiology, 1998, 144, 2377–2406., l'oxygène étant un inhibiteur de croissance chez les méthanogènes. Dans la respiration aérobie, est l'accepteur final d'électrons et il se forme de l'eau ; dans le cas des méthanogènes, l'accepteur final d'électrons est le carbone de petites molécules organiques.
On peut diviser les organismes méthanogènes en trois classes en fonction de leur substrat : les hydrogénotrophes, les méthylotrophes et les acétotrophes.
Réactions globales pour la méthanogenèse ΔG°’ [kJ/mol CH4] Organisme Hydrogénotrophe + 4 → + 2 −135 la plupart des méthanogènes 4 HCOOH → + 3 + 2 −130 beaucoup de méthanogènes hydrogénothrophes + 4 → + 4 + 2 −37 quelques méthanogènes hydrogénothrophes 4 CO + 2 → + 3 −196 Methanothermobacter et Methanosarcina Méthylotrophe 4 → 3 + + 2 −105 Methanosarcina et autres méthanogènes méthylothrophes + → + −113 Methanimicrococcus blatticola et Methanosphaera 2 + 2 → 3 + + 2 −49 quelques méthanogènes méthylothrophes 4 + 2 → 3 + + 4 −75 quelques méthanogènes méthylothrophes 2 + 2 → 3 + + 2 −73 quelques méthanogènes méthylothrophes 4 + 6 → 9 + 3 + 4 −74 quelques méthanogènes méthylothrophes 4 + 2 → 3 + + 4 −74 quelques méthanogènes méthylothrophes Acétotrophe → + −33 Methanosarcina et Methanosaeta
Réduction du dioxyde de carbone upright=1.75|vignette|Méthanogenèse à partir du dioxyde de carbone.
La réduction d'une molécule de dioxyde de carbone en méthane s'écrit de manière globale :
+ 4 → + 2
Cette voie de synthèse fait intervenir successivement plusieurs enzymes, coenzymes et cofacteurs en sept étapes majeures en utilisant le dihydrogène comme donneur d'électrons principal, la plupart des méthanogènes hydrogénotrophes pouvant également utiliser le formate comme donneur d'électrons.
La formylméthanofurane-déshydrogénase () catalyse la fixation d'une molécule de dioxyde de carbone sur son cofacteur méthanofurane pour donner le formylméthanofurane. Cette enzyme recourt également au cofacteur à molybdène, contenant du molybdène et de la molybdoptérine. La source d'électrons est le dihydrogène entrainant la réduction de la .
+ méthanofurane + accepteur d'électrons réduit + formylméthanofurane + accepteur d'électrons oxydé.
La formylméthanofurane:tétrahydrométhanoptérine-N-formyltransférase () transfère le groupe formyle sur l'azote 5 de sa coenzyme, la tétrahydrométhanoptérine, pour former la formyltétrahydrométhanoptérine :
formylméthanofurane + 5,6,7,8-tétrahydrométhanoptérine méthanofurane + 5-formyl-5,6,7,8-tétrahydrométhanoptérine.
Le groupe formyle se condense alors au sein de la molécule pour donner la méthényl-THM+.
La méthényl-THM+ est ensuite réduite en méthylène-THMPT M. Korbas, S. Vogt, W. Meyer-Klaucke, E. Bill, E. J. Lyon, R. K. Thauer, et S. Shima, « The Iron-Sulfur Cluster-free Hydrogenase (Hmd) Is a Metalloenzyme with a Novel Iron Binding Motif », dans Journal of Biological Chemistry, 2006, 281, 30804-30813. par une déshydrogénase de méthylènetétrahydrométhanoptérine () avec la coenzyme F420 comme source d'électrons :
5,10-méthényl-5,6,7,8-tétrahydrométhanoptérine + coenzyme réduite 5,10-méthylène-5,6,7,8-tétrahydrométhanoptérine + coenzyme oxydée.
La méthylène-THM est ensuite convertie en méthyl-THM par une réductase de méthylènetétrahydrométhanoptérine () avec la coenzyme F420 comme source d'électrons :
5,10-méthylènetétrahydrométhanoptérine + coenzyme réduite 5-méthyl-5,6,7,8-tétrahydrométhanoptérine + coenzyme oxydée.
La méthyl-THM transfère son méthyle à la coenzyme M sous l'action de la tétrahydrométhanoptérine-S-méthyltransférase () pour régénérant la tétrahydrométhanoptérine en formant la méthyl-coenzyme M :
5-méthyl-5,6,7,8-tétrahydrométhanoptérine + coenzyme M 5,6,7,8-tétrahydrométhanoptérine + méthyl-coenzyme M.
La méthyl-coenzyme M réagit enfin avec la coenzyme B pour donner un hétérodisulfure en libérant le méthane sous l'action de la réductase de méthyl-coenzyme M () :
CoB–SH + → CoB–S–S–CoM + .
Le composé disulfure est ensuite réduit à l'aide de la coenzyme F420 pour régénerer les deux thiols.
Réduction de l'acide acétique upright=1.75|vignette|Méthanogenèse à partir de l'acide acétique.
La réduction d'une molécule d'acide acétique en méthane s'écrit de manière globale :
→ + .
Cette voie de synthèse fait intervenir successivement plusieurs enzymes, coenzymes et cofacteurs en quatre étapes majeures.
Un groupe acétyle est transféré sur la coenzyme A à partir d'une molécule d'acétate pour former l'acétyl-coenzyme A. Ceci peut se faire de deux manières :
- à l'aide du système acétate kinase ()- phosphate acétyltransférase ()
: acétate + ATP phosphate d'acétyle + ADP : phosphate d'acétyle + coenzyme A acétyl-CoA + phosphate
- en utilisant la synthétase d'acétyl-coenzyme A ()
acétate + ATP + coenzyme A acétyl-CoA + AMP + diphosphate
La synthase d'acétyl-coenzyme A () transfère un groupe méthyle de l'acétyl-coenzyme A sur la tétrahydrométhanoptérine pour donner la méthyl-THM en libérant une molécule de monoxyde de carbone qui est oxydée en dioxyde de carbone.
La méthyl-THM transfère son méthyle à la coenzyme M sous l'action de la tétrahydrométhanoptérine-S-méthyltransférase () pour régénérer la tétrahydrométhanoptérine en formant la méthyl-coenzyme M.
La méthyl-coenzyme M réagit enfin avec la coenzyme B pour donner un hétérodisulfure en libérant le méthane sous l'action de la réductase de méthyl-coenzyme M ().
Le composé disulfure est ensuite réduit à l'aide de la coenzyme F420 pour régénérer les deux thiols.
Risques d'inhibition de la méthanogenèse Une température trop basse ou trop élevée peut inhiber ce processus.
Les microbes responsables de la méthanogénèse sont également vulnérables à certains inhibiteurs, dont : certains antibiotiques ou biocides, cations, métaux lourds, sulfates, ammoniaque et acides gras volatils (dont les effets sont encore cependant controversés : certains auteurs (Aguilar et al., 1995) estiment qu'il faudrait 10 g/L de chaque acide pour avoir une inhibition significativeAguilar A., Casas C. & Lema J.M. (1995). Degradation of volatile fatty acids by differently enriched methanogenic cultures- kinetics and inhibition. Wat. Res, 29(2), 505-509. mais selon d'autres comme Yuen et al. (1995) estiment que dès 3 g/L d’AGV la méthanogénèse peut être inhibéeYuen S.T.S., Styles J.R. & Mcmahon T.A. (1995). An active landfill management by leachate recirculation – a review and an outline of a full-scale project. In : T.H. Christensen, R. Cossu & R. Stegmann (Eds). Proceedings Sardinia 95, Fifth International Landfill Symposium, 1-17.. On s'accorde néanmoins sur l'importance du suivi de ce paramètre lors de la dégradation anaérobie pour la stabilité du processus (Bolzonella et al., 2003) et sur le fait qu'en cas d'inhibition de la méthanisation les AGV s’accumulentAhring B.K., Sandberg M. & Angelidaki I. (1995). Volatile fatty acids as indicators of process imbalance in anaerobic digestors. Aplied Microbiology and Biotechnology, 43, 559-565.Wens P., Vercauteren T., De Windt W. & Verstraete W. (2001). Factors Inhibiting Anaerobic Degradation in a Landfill. In : T.H. Christensen, R. Cossu & R. Stegmann (Eds). Proceedings Sardinia 2001, Eighth International Waste Management and Landfill Symposium, S. Margherita di Pula, Cagliary, Italy, CISA..
Valorisation industrielle La méthanation qui cherche notamment à catalytiquement « reconvertir » du anthropique en méthane exploitable s'avère plus complexe qu'on ne le pensait mais elle progresse.
Parallèlement la R&D universitaire et industrielle explorent des voies plus biotechnologiques, dites de Lecker, B., Illi, L., Lemmer, A., & Oechsner, H. (2017) Biological hydrogen methanation–A review. Bioresource Technology, 245, 1220-1228. ou biométhanation.. D'une manière plus ou moins biomimétique, la biométhanation industrielle cherche à s'inspirer des processus commun dans certains milieux naturels où des archées (groupe de procaryotes aujourd'hui distinct de celui des bactéries) utilisent le dioxyde de carbone et le dihydrogène abondants dans leur environnement pour produire du méthane (il s'agit d'une méthanogénèse naturelle, dont la première étape consiste à réduire le ). La plus grande partie du méthane terrestre est produit de cette manière.Les électrons produits par oxydation du dihydrogène ne sont pas naturellement assez énergétiques pour spontanément réduire le , mais au cours de l'évolution, certains groupes d'archées ont appris à utiliser des complexes métalloenzymatiques (réductase de méthyl-coenzyme M et coenzyme B) pour produire CoM-S-S-CoB et du méthane en dynamisant la moitié des électrons dérivés du (au détriment de l'autre moitié).Wagner et al. ont montré (en 2017 dans le Journal Science) comment chez certaines archées les électrons reçoivent la poussée d'énergie nécessaire : grâce à la structure cristalline du complexe metalloenzymatique qui contient une chaîne de transfert d'électrons en forme de T, qui divise le flux d'électrons d'un seul donneur vers deux accepteurs (un accepteur doit se lier à une paire de nouveaux groupes fer-soufre à réduire)Tristan Wagner, Jürgen Koch, Ulrich Ermler & Seigo Shima (2017), Methanogenic heterodisulfide reductase (HdrABC-MvhAGD) uses two noncubane [4Fe-4S] clusters for reduction |Science | 18 aout 2017 | Vol. 357, Issue 6352, pp. 699-703 | DOI: 10.1126/science.aan0425 | résuméHolger Dobbek (2017) Playing marble run to make methane| Science 18 Aug 2017:Vol. 357, Issue 6352, pp. 642-643 |DOI: 10.1126/science.aao2439 | résumé.
Pour des usages locaux, dans les pays en développement notamment, on cherche à produire des bioréacteurs rustiques de conception et entretien simple. Un prototype récent associe deux bioréacteurs solides montés en série reliés par un système d'alimentation et de recirculation. Il a pu produire jusqu'à 6,35 L de méthane par litre de réacteur (pour un débit d'hydrogène de 25,2 L/L de réacteur), avec une source nutritive simple (déchets organiques liquides), et acceptant un milieu de culture simple (vermiculite et grains de perlite dans l'expérimentation) ; le taux de conversion pour l'hydrogène a été de 100 %, mais le fonctionnement de ce type de réacteur reste instable et doit être amélioréAlitalo A, Niskanen M & Aurab E (2015) Biocatalytic methanation of hydrogen and carbon dioxide in a fixed bed bioreactor Bioresource Technology |Volume 196, Novembre 2015, Pages 600–605 | résumé.