pienoiskuva|Malli Wolinella succinogenes-bakteerin fumaraattireduktaasin rakenteesta Fumaraattireduktaasi on entsyymi, joka katalysoi fumaarihapon pelkistämistä meripihkahapoksi. Entsyymiä esiintyy anaerobisissa olosuhteissa elävillä organismeilla kuten eräillä bakteereilla, suolistomadoilla ja syvissä merissä esiintyvillä eliöillä. Fumaraattireduktaasi on näillä eliöillä tärkeä osa anaerobista soluhengitystä. Fumaraattireduktaasin EC-numero on EC 1.3.5.4.
Rakenne ja toiminta Fumaraattireduktaasi on yleensä, esimerkiksi kolibakteerilla, tetrameeri ja koostuu neljästä erilaisesta alayksiköstä. Näistä alayksikkö A on kooltaan 69 kDa ja se on sitoutunut kovalenttisesti histidiiniaminohapon välityksellä FAD-molekyyliin ja sisältää myös substraatin sitoutumiskohdan. Fumaraattireduktaasin alayksikkö B on kooltaan 25 kDa ja sisältää kolme rautasulfidiklusteria, jotka ovat katalyyttisesti tärkeitä. Entsyymi on siis rauta-rikkiproteiini. Alayksiköt C ja D ovat kooltaan 15 kDa ja 13 kDa. Niiden tehtävä on kiinnittää fumaraattireduktaasi solukalvoon. Entsyymissä elektroneja luovuttavana kofaktorina toimii menakinoli, joka hapettuu menakinoniksi. Eräillä bakteereilla, kuten Wolinella succinogenes -lajilla C- ja D-alayksiköt ovat yksi alayksikkö, jonka prosteettisena ryhmänä on hemi B-molekyyli. W. succinogenes kykenee elämään käyttäen pelkästään muurahaishappoa ja fumaarihappoa energianlähteenään.
Eräät loislääkkeiden, muun muassa levamisolin ja tiabendatsolin teho perustuu kokonaan tai osittain fumaraattireduktaasin inhiboitumiseen.Achim Harder: Anthelmintics, Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, John Wiley & Sons, New York, 2009. Viitattu 12.10.2016
Lähteet
Luokka:Oksidoreduktaasit