Posttranslačními modifikacemi se označují úpravy proteinů po jejich nasyntetizování ribozomem. Proteiny mohou být modifikovány (upravovány) kdykoliv během doby jejich existence a dokonce i během jejich syntézy (tento jev je někdy označován za kotranslační modifikace). Posttranslační modifikace dodávají proteinům nové vlastnosti, stabilizují jejich konformace, pomáhají regulovat jejich funkce, přispívají k imunitním rozpoznáváním atd.
Nejčastější posttranslační modifikace fosforylace/defosforylace – enzymy kinázy a fosfatázy připojují či odpojují fosfátovou (PO43−) skupinu k proteinu na jeho serinové / threoninové zbytky nebo tyrosinové zbytky. Fosforylace/defosforylace často působí jako přepínač mezi aktivní a neaktivní formou proteinu. glykosylace – napojování sacharidů na protein. Sacharidové zbytky jsou nejčastěji připojovány na serin/ threonin – v případě tzv. O-glykoproteinů, nebo asparagin v případě N-glykoproteinů. Navázání sacharidů může stabilizovat konformaci proteinů; sacharidové složky mnoha proteinů se účastní rozpoznávacích interakcí (protein-sacharidové a nově objevené sacharid-sacharidové interakce) přidání GPI kotvy (GPI – glykofosfatidylinositol) – připojení GPI na C-konec proteinu. Slouží k uchycení proteinu k membráně ubikvitinace – připojení malého proteinu ubiquitinu k upravovanému proteinu přes aminokyselinu lysin ( její volný –NH2 konec). Připojování ubiquitinu na proteiny slouží jako molekulární hodiny, které určují stáří proteinu. Proteiny s mnoha navázanými ubiquitiny jsou degradovány v cytoplasmě pomocí proteazomu. Kromě této funkce specifické navázání několika molekul ubiquitinu slouží k regulaci funkce některých proteinů sumoylace – připojení proteinu SUMO1, regulace funkce proteinů. proteolýza – odštěpení části molekuly proteinu – vede často k aktivaci nebo desaktivaci funkce proteinu. methylace – methylování koncové –NH2 lysinu a argininu, vede ke zvýšení bazicity těchto aminokyselin a tím zesílení iontových interakcí. acetylace – acetylace koncové –NH2 lysinu snižuje jeho bazicitu a zeslabuje tak iontové interakce hydroxylace – hydroxylace prolinu nebo lysinu v kolagenu, slouží ke stabilizování specifické konformace molekuly kolagenu (trojitá šroubovice). prenylace – připojení farnesylu nebo geranyl-geranylu (isoprenoidy) k C-terminálním cysteinům cílového proteinu; slouží k ukotvení proteinů do membrán myristylace (myristoylace) – připojení zbytku kyseliny myristové ke koncovému glycinu proteinu palmitoylace (modifikace kyselinou palmitovou , S-palmitoylace) – připojení zbytku kyseliny palmitové na -SH skupinu cysteinu disulfidické můstky – oxidace dvou -SH skupiny cysteinu na -S-S- ADP-ribosylace – navázání ADP-ribózy na protein Di Girolamo M, Dani N, Stilla A, Corda D.Physiological relevance of the endogenous mono(ADP-ribosyl)ation of cellular proteins. FEBS J. 2005 Sep;272(18):4565-75 vazba prostetických skupin – např. FAD, FMN, hem, nutné pro funkci některých enzymů
Odkazy Reference
Literatura Voet D., Voet JG, Pratt CW, "Fundamentals of biochemistry, life at molecular level" 2nd edition, 2006 John Wiley and Sons (Asia) Pte Ltd, Lodish at al, "Molecular cell biology" 5th edition, 2004, W.H. Freeman and Company,
Související články Proteosyntéza Glykoproteiny Endoplazmatické retikulum Golgiho aparát Histonový kód
Externí odkazy
Kategorie:Proteosyntéza