Przykłady takich serpin to SERPINB4, antygen 1 rak kolczystokomórkowego skóry (SCCA-1) i ptasie białko MENT (myeloid and erythroid nuclear termination stage-specific protein), hamujące proteazy cysteinowe typu papainy.
Funkcja biologiczna i lokalizacja Inhibicja proteaz Około dwóch trzecich ludzkich serpin działa pozakomórkowo, hamując proteazy w krwiobiegu, bądź modulując ich aktywności. Pozakomórkowe serpiny na przykład regulują proteolityczne kaskady kluczowe dla procesu krzepnięcia krwi (antytrombina) czy zapalenia i odpowiedzi immunologicznej (antytrypsina, alfa1-antychymotrypsyna, inhibitor C1) remodelingu tkankowego (PAI-1). Poprzez inhibicję proteaz kaskad sygnałowych mogą również wpływać na procesy rozwojowe.
Trudno jest zidentyfikować proteazy stanowiące wewnątrzkomórkowe targety molekularne serpin, jako że wiele z tych cząsteczek wydaje się pełnić przenikające się role. Co więcej, wiele ludzkich serpin nie posiada dokładnych funkcjonalnych odpowiedników w organizmach modelowych, jak mysz. Niemniej ważną funkcją wewnątrzkomórkowych serpin może być ochrona przed nieprawidłową aktywnością proteaz w komórce. Na przykład jedna z najlepiej opisanych ludzkich wewnątrzkomórkowych serpin SERPINB9 (serpina B9) hamuje proteazę cytotoksycznych ziarnistości granzym B.