300px|right|thumb|Cząsteczka mioglobiny. Różne kolory oznaczają poszczególne elementy białka; turkusowy - białkowe helisy alfa budujące cząsteczkę, szary - szkielet węglowy cząsteczki hemu, ciemnoniebieski - azot, czerwony - tlen, żółty - siarka 300px|right|thumb|Porównanie krzywych saturacji Mioglobiny (Mb) z Hemoglobiną (HbA), Hemoglobiną płodową (HbF) Mioglobina (oznaczana również: Mb) – złożone białko globularne biorące udział w magazynowaniu tlenu w mięśniach czerwonych (poprzecznie prążkowanych). Jest pojedynczym łańcuchem białkowym, o masie cząsteczkowej 17053 Da, zbudowanym ze 153 reszt aminokwasowych. Jej budowa drugorzędowa i trzeciorzędowa jest bardzo podobna do budowy podjednostki β w hemoglobinie. W 1958 roku John Kendrew i współpracownicy wyznaczyli dokładną strukturę mioglobiny stosując rentgenografię strukturalną. Była to pierwsza poznana struktura białka. Za odkrycie Kendrew otrzymał Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii w roku 1962, dzieląc ją z Maxem Perutzem.