W zależności od rodzaju reszty aminokwasowej, na którą przenoszona jest grupa fosforanowa, kinazy białkowe dzieli się na rodziny: kinaz serynowo-treoninowych (EC 2.7.11), fosforylujących reszty treoninowe albo serynowe białek, kinaz tyrozynowych (EC 2.7.10), fosforylujących reszty tyrozynowe białek. Pewna liczba kinaz należy do obu tych grup (dual specificity kinases).
Dysregulacja aktywności kinaz jest częstą przyczyną chorób, zwłaszcza nowotworowych. Dzięki postępowi wiedzy o roli kinaz w przekaźnictwie wewnątrzkomórkowym w warunkach zdrowia i patologii opracowano nowe terapie. Kilka leków będących inhibitorami kinaz białkowych jest już dopuszczonych do lecznictwa, inne leki są w stadium prób klinicznych.
Kinazy serynowo-treoninowe W obrębie rodziny kinaz białkowych serynowo-treoninowych wyróżnia się: rodzinę kinazy białkowej C (PKC, protein kinase C, EC 2.7.11.1) rodzinę kinazy białkowej A (PKA, protein kinase A, EC 2.7.11.1) rodzinę kinazy białkowej G (PKG, protein kinase G) rodzinę kinaz białkowych zależnych od Ca2+ i kalmoduliny (kinazy CaM, EC 2.7.11.17) rodzinę kinaz aktywowanych mitogenami (mitogen-activated protein kinases, MAPK, EC 2.7.11.1) kinazę B (Akt, protein kinase B, PKB) rodzina kinaz zależnych od cyklin (CDK, cyclin-dependent kinases).