Struktura Obecnie poznano jedynie około 160 różnych struktur integralnych białek błonowych z wysoką rozdzielczością dostępną za pomocą metody dyfrakcji rentgenowskiej lub spektroskopii magnetycznego rezonansu jądrowego. Wiąże się to z trudnościami z izolacją takich białek i ich krystalizacją w środowisku pozabłonowym. Rozwiązaniem może być użycie technik rekonstytucji w kryształach 2-D przy uzyskiwaniu materiału odpowiedniego do technik dyfrakcyjnych – wciąż jednak nie wynaleziono przełomowej metody badania struktury takich białek. Baza struktur białkowych (Protein Data Bank) zawiera dodatkowo rozpuszczalne w wodzie domeny białek integralnych (które są łatwiejsze do krystalizacji), jednak takie podejście pozbawia takie struktury kluczowej informacji, jaką stanowią fragmenty kotwiczące.
Integralne białka błonowe można podzielić na dwie grupy:
białka przezbłonowe białka nieprzebijające błony
Co znamienne, dla wszystkich znanych obecnie białek integralnych poznano jedynie dwa różne motywy ich kotwiczenia w błonie: strukturę helisy α lub beczułki β – co wymusza silnie hydrofobowy charakter lipidowej części błony.