Aldolaza F-1,6-BP klasy II Aldolaza F-1,6-BP klasy II Escherichia coli jest metaloproteiną i kodowana jest przez gen fda. Białko Fda jest homodimerem o masie około 78 kDa. Każda podjednostka tego enzymu związana jest z jednym atomem cynku, który odgrywa istotną rolę w katalizie enzymatycznej. Ustalona wartość Km Fda to 0,85 mM FDP. Punkt izoelektryczny Fda ma wartość 5,02. Zasadnicze znaczenie w katalizie reakcji rozszczepienia aldolowego mają atomy cynku. Za wiązanie cynku w centrum aktywnym każdej z podjednostek Fda odpowiadają trzy reszty histydyny: His110, His226 i His264. Ich zadaniem jest usytuowanie atomu cynku w takim miejscu, w którym jego oddziaływanie z substratem jest łatwiejsze. Oprócz jonów Zn2+ i wymienionych wyżej reszt aminokwasowych, w przemianę FDP do G3P i DHAP zaangażowane są jeszcze inne aminokwasowe komponenty centrum aktywnego Fda. Należą do nich przede wszystkim reszty Arg331 (wspomaga proces depolaryzacji G3P) oraz Asn286 (stabilizuje wiązanie pochodnej DHAP w centrum aktywnym). Istotne są także reszty Asp144, Asp288, Asp290, Asp286 i Asp329.