W IgA występują dwa izotypy: dominująca w osoczu podklasa IgA1, zazwyczaj obecna pod postacią monomerów, ale także dimerów, trimerów czy nawet tetramerów. Immunoglobuliny tej podklasy mają wydłużony region zawiasowy, zbudowany z 20 reszt aminokwasowych. dominująca w przewodzie pokarmowym podklasa IgA2, to w większości formy dimeryczne, wydzielane na powierzchnię błon śluzowych. Immunoglobuliny tej podklasy mają skrócony region zawiasowy, zbudowany z tylko 7 reszt aminokwasowych, co czyni je bardziej odpornymi na trawienie przez proteazy. IgA2 nie są degradowane przez enzymy trawienne w jelicie, ani przez proteazy bakteryjne i w związku z tym lepiej spełniają swą obronną funkcję.
Wydzielnicza forma immunoglobuliny A powstaje w wyniku współdziałania lokalnie występujących plazmocytów i szczególnej formy receptora dla fragmentu Fc tego przeciwciała – receptor dla polimerycznych form immunoglobulin (pIgR). Polimeryczne przeciwciała połączone za pomocą polipeptydowego łańcucha J, wiążącego części ogonowe IgA, są wydzielane na powierzchnię błon śluzowych ze specyficznym dla tych przeciwciał fragmentem wydzielniczym (SC). SC i pIgR uczestniczą w specjalnym procesie transportu IgA, transcytozie, z podstawnej i bocznej powierzchni komórek nabłonkowych na powierzchnię błon śluzowych.