Ogólna liczba wszystkich form glikowanej hemoglobiny powinna mieścić się w zakresie 6–8% ogólnej ilości hemoglobiny.
Hemoglobiny nieprawidłowe HbS – jest efektem mutacji punktowej, w efekcie której następuje podmiana hydrofilowej reszty kwasu glutaminowego w pozycji A2 (6β) na hydrofobową resztę waliny, co powoduje powstanie lepkich miejsc i tworzenia agregatów nieutlenowanej HbS, które zniekształcają erytrocyty prowadząc do niedokrwistości sierpowatokrwinkowej. HbM – mutacja powodująca zamianę reszty histydyny w pozycji F8 na resztę tyrozyny, która stabilizuje żelazo w hemie w formie Fe3+ zamiast Fe2+. Hemoglobina zawierająca Fe3+ (methemoglobina, metHb) nie wiąże się z tlenem. Hemoglobina typu Chesapeake – zamiana Arg na Leu w pozycji FG4 (92 w łańcuchu α). Hemoglobina typu Bristol – zmiana Val na Asp w pozycji 67 łańcucha β. Zmiana nie powoduje zaburzenia funkcji. Hemoglobina typu Sydney – zmiana Val na Ala w pozycji 67 łańcucha β. Zmiana nie powoduje zaburzenia funkcji. Hemoglobina typu Hikari – zmiana Lys na Asn w pozycji 61 łańcucha β. Zmiana nie powoduje zaburzenia funkcji. Hemoglobina typu Milwaukee – zmiana Val na Glu w pozycji 67 łańcucha β. Zmiana nie powoduje zaburzenia funkcji. Hemoglobina typu Lepore – (2α2Lepore) – hemoglobina w jednym z typów β-talasemii, wynik delecji genów kodujących łańcuchy β i δ.