Fosfofruktokinaza I (EC 2.7.1.11), w skrócie PFK-1, jest enzymem z klasy transferaz. Bierze udział w glikolizie. Przy pomocy ATP dokonuje nieodwracalnej fosforylacji fruktozo-6-fosforanu, tworząc fruktozo-1,6-bisfosforan oraz ADP.
200px|thumb|Struktura czwartorzędowa fosfofruktokinazy I
ReakcjaKEGG Reaction: R00756 150px|Fruktozo-6-fosforan + ATP → 150px|Fruktozo-1,6-bisfosforan + ADP
StrukturaIsozymes of human phosphofructokinase: Identification and subunit structural characterization of a new system Aktywna biologicznie fosfofruktokinaza I występuje pod postacią tetrameru. Posiada ona dwa izozymy: izozym M (mięśnie) izozym L (wątroba) Istnieje 5 kombinacji organizacji tych izozymów, tzn. istnieje 5 form tetramerów: M4, M3L, M2L2, ML3 oraz L4. Forma M4 występuje w mięśniach, L4.
U ludzi, występują trzy izozymyAssignment of the human gene for liver-type 6-phosphofructokinase isozyme (PFKL) to chromosome 21 by using somatic cell hybrids and monoclonal anti-L antibody : izozym M (mięśnie) izozym L (mięśnie) izozym P (fibroblasty i trombocyty) W każdej z tkanek różna jest ekspresja tych izozymów.
Regulacja Reakcja katalizowana przez fosfofruktokinazę I jest najważniejszym punktem kontrolnym w glikolizie. Istnieją różne sposoby jej regulacji: ATP - enzym jest allosterycznie hamowany przez ATP, AMP - duże ilości AMP aktywują fosfofruktokinazę I, cytrynian - duża jego ilość sygnalizuje, że ilość intermediatów cyklu kwasy cytrynowego jest duża, przez co dalszy rozkład glukozy nie jest potrzebny, fruktozo-2,6-bisfosforan - stymuluje przebieg glikolizy, Jony H+ - Fosfofruktokinaza jest hamowana przez jony wodorowe, tak więc szybkość glikolizy maleje wraz ze spadkiem pH. Zapobiega to nadmiernemu tworzeniu mleczanu w warunkach beztlenowych.
Przypisy
Bibliografia Metabolizm węglowodanów. W: B.D.Hames, N.M.Hooper: Krótkie wykłady. Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007 (wydanie drugie); strona 325-326
Linki zewnętrzne Modele strukturalne PFK-1 w: Protein Data Bank
Kategoria:Transferazy